ResumoOs processos enzimáticos que seguem o modelo cinético de Michaelis-Menten foram estudados a partir de diferentes propostas para descrever a etapa de inibição reversível. As propostas de inibição foram comparadas a partir de um processo genérico, onde as constantes cinéticas receberam valores unitários e o valor numérico da concentração de substrato foi dez (10) vezes superior ao valor numérico da concentração de enzima. Para cada proposta de modelo de inibição foram obtidas soluções numéricas a partir de sistema não linear de equações diferenciais ordinárias, gerando gráficos que apresentaram, separadamente, a variação das concentrações da enzima, dos complexos enzimáticos, do substrato e do produto da reação. Foi obtido um modelo, dentre as propostas avaliadas, com desempenho indicando comportamento similar ao verificado no modelo clássico de Michaelis-Menten, onde o complexo de reação é rapidamente formado e, ao longo do processo, decai até tender a zero. Em contrapartida, diferentemente do modelo clássico, na nova proposta de modelo o efeito de inibição começa em zero e, ao longo do processo, tende ao valor nominal da concentração inicial da enzima. Tais respostas mostraram-se válidas para valores distintos de concentração de enzima e de tempo de processo, mostrando robustez e indicando uma tendência do somatório do substrato e do produto atingir o valor nominal da concentração inicial do substrato ao longo do tempo de processamento.
SummaryEnzymatic processes that follow the kinetic model of Micahelis-Merten had been studied taking as reference different proposals to describe the reversible inhibition phase. Inhibition proposals were compared based on a generic process. In this process, the kinetic constants received unitary values and the numeric value of the substrate concentration was ten (10) times higher than the numeric value of enzyme concentration. Numeric solutions based on a non-linear system of ordinary differential equations were obtained for each proposal of the inhibition model, resulting in a graphic representing, separately, the variation of enzyme concentrations, enzymatic complexes, substrate and product reaction. One model was obtained, among the evaluated proposals, with performance indicating behavior similar to the classical Michaelis-Menten model, where the reaction complex is rapidly formed and, along the process, decay tending to zero. However, differently from the classic model, in the proposed new model the inhibition process starts at zero and, during the process, tends to the nominal value of the initial enzymatic concentration. Such responses were shown to be valid for different values of enzyme concentration and processing time, showing robustness and indicating that the sum of the substrate and the product tends to reach the nominal value of the initial concentration of the substrate along the processing time.
